Rat Matrilin-4 ELISA Kit PicoKine®

Ratten Matrilin-4 ELISA Kit PicoKine® (96 Tests). Quantifizierung von Ratten-Matn4 in Zellkulturüberständen, Serum und Plasma (Heparin, EDTA). Sensitivität: 10pg/ml. Die Marke Picokine steht für ein ELISA-Kit von Premiumqualität. Jedes Picokine-Kit liefert präzise Quantifizierung, hohe Sensitivität und ausgezeichnete Reproduzierbarkeit. Nur unsere zuverlässigsten und effektivsten Kits qualifizieren sich als Picokine und garantieren erstklassige Ergebnisse für Ihre Assays.

Matrilin-4 ist ein sezerniertes Glykoprotein von 73 kDa, das zur Matrilin-Familie der von-Willebrand-Faktor-A (vWA)-Domänen-haltigen Superfamilie gehört. Dieses Gen ist auf 3q42 kartiert. Matriline sind modulare extrazelluläre Matrixproteine, die als Adapter und Linker für andere Matrixproteine dienen. Matrilin-4, wie auch Matrilin-2, ist in Knorpel und in lockerem Bindegewebe wie Dermis, Lunge und Niere weit verbreitet, während Matriline 1 und 3 auf Knorpel beschränkt sind. Matrilin-4 ist im Nervengewebe vorhanden und im Gehirn reichlich vorhanden. Reifes Maus-Matrilin-4 weist eine Aminosäure (aa)-Identität von 98%, 90%, 89% und 66% mit Ratten-, Human-, Hunde- bzw. Hühner-Matrilin-4 auf. Das 624 aa Maus-Matrilin-4 enthält eine 22 aa Signalsequenz, zwei potentielle Glykosylierungsstellen und vier Cystein-reiche EGF-ähnliche Domänen, die zwischen zwei vWA-Domänen platziert sind. Eine kurze Isoform fehlt die N-terminale vWA-Domäne (aa 28-217). Eine C-terminale Alpha-Helix/Coiled-Coil-Region (aa 590-623), durch die Multimere gebildet werden, wird oft proteolytisch entfernt, so dass Matrilin-4 als eine Mischung aus Monomeren mit Homo- oder Heterodimeren und Trimeren vorliegt. Matrilin-4 bildet Multimere mit Matrilin 1 und 2, aber nicht mit Matrilin-3. Die N-terminalen vWA-Domänen von Matrilinen assoziieren über die Proteoglykane Biglykan und Decorin mit Kollagen-IV-Mikrofibrillen und verbinden die Fibrillen mit anderen Matrixbestandteilen Aggrecan und Kollagen II. Matriline zeigen auch eine Kalzium-abhängige Bindung an das Knorpel-Oligomere Matrixprotein (COMP); diese Interaktion weist eine hohe Affinität für oligomeres Matrilin-4 und eine etwas geringere Affinität für monomeres Matrilin-4 auf. Funktionen und Verteilungen von Matrilinen überlappen sich ausreichend, so dass Knockouts von Matrilin 1, 2 und 3 keine offensichtlichen Phänotypen aufweisen.

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