ELISA-Kit geliefert von Boster Bio
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Antileukoproteinase, auch bekannt als sekretorischer Leukozytenprotease-Inhibitor (SLPI), ist ein Enzym, das beim Menschen durch das SLPI-Gen kodiert wird. Es ist auf 2; 2 H3 kartiert. SLPI ist ein stark kationisches Einzelkettenprotein mit acht intramolekularen Disulfidbrücken. Es findet sich in großen Mengen in der Bronchial-, Zervikal- und Nasenschleimhaut, im Speichel und in Samenflüssigkeiten. SLPI hemmt die humane Leukozytenelastase, das humane Cathepsin G, den humanen Trypsin, die Neutrophilenelastase und die Mastzellchymase. Röntgenkristallographie hat gezeigt, dass SLPI zwei homologe Domänen von 53 und 54 Aminosäuren aufweist, von denen eine antiproteolytische Aktivität zeigt (C-terminale Domäne). Die andere Domäne (N-terminale Domäne) hat bekanntermaßen keine Funktion. Dieses Gen kodiert einen sezernierten Inhibitor, der Epithelgewebe vor Serinproteasen schützt. Er findet sich in verschiedenen Sekreten, einschließlich Samenplasma, Zervixschleim und Bronchialsekreten, und hat Affinität zu Trypsin, Leukozytenelastase und Cathepsin G. Seine hemmende Wirkung trägt zur Immunantwort bei, indem er Epithelflächen vor dem Angriff endogener proteolytischer Enzyme schützt; dem Protein wird auch eine breitbandige antibiotische Aktivität zugeschrieben.
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Sample compatibility evidence using the same validation key.
| Sample type | Probenkompatibilität | Assay-Bereich | Sensitivität | Spezifität |
|---|---|---|---|---|
| Zellkulturüberstände | ||||
| Serum und Plasma (Heparin) |
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