Anticorps anti-paxilline/PXN Picoband®

Boster Bio Anti-Paxillin/PXN Anticorps Picoband® catalogue # A01033-2. Testé dans les applications ELISA, cytométrie en flux, IHC, WB. Cet anticorps réagit avec l'homme, la souris, le rat. La marque Picoband indique qu'il s'agit d'un anticorps de qualité supérieure qui garantit une qualité supérieure, une affinité élevée et des signaux forts avec un arrière-plan minimal dans les applications Western blot. Seuls nos anticorps les plus performants sont désignés comme Picoband, garantissant des performances inégalées.

La PXN (Paxilline) est une protéine adaptatrice de transduction de signal découverte en 1990 dans le laboratoire de Keith Burridge. Salgia et al. (1995) ont cartographié le gène de la paxilline sur 12q24 à l'aide de l'hybridation in situ par fluorescence. La région C-terminale de la paxilline contient quatre domaines LIM qui ciblent la paxilline vers les adhésions focales, probablement par association avec la queue cytoplasmique de la bêta-intégrine. La région N-terminale de la paxilline est riche en sites d'interaction protéine-protéine. Les protéines qui se lient à la paxilline sont diverses et comprennent des protéines tyrosine kinases, telles que Src et FAK, des protéines structurales, telles que la vinculine et l'actopaxine, et des régulateurs de l'organisation de l'actine, tels que COOL/PIX et PKL/GIT. La paxilline est phosphorylée sur tyrosine par FAK et Src lors de l'engagement des intégrines ou de la stimulation des facteurs de croissance, créant des sites de liaison pour la protéine adaptatrice Crk. La protéine paxilline contient 4 domaines LIM, un domaine riche en proline contenant un site de liaison SH3 consensus, et 3 sites de liaison SH2 potentiels. Sur les Northern blots, la paxilline a été exprimée sous forme d'ARNm de 3,7 kb dans tous les tissus testés.

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