Anticorps anti-Aqp2 Picoband®

Boster Bio Anticorps Anti-Aqp2 Picoband® catalogue # A00935. Testé dans les applications WB, Cytométrie de Flux, ELISA. Cet anticorps réagit avec la souris, le rat. La marque Picoband indique qu'il s'agit d'un anticorps de qualité supérieure qui garantit une qualité supérieure, une affinité élevée et des signaux forts avec un arrière-plan minimal dans les applications Western blot. Seuls nos anticorps les plus performants sont désignés comme Picoband, garantissant des performances inégalées.

L'AQP2 (Aquaporine 2), également appelée AQUAPORINE-CD, se trouve dans les membranes cellulaires apicales des cellules principales du canal collecteur du rein et dans les vésicules intracellulaires situées dans toute la cellule. Le gène AQP2 est cartographié sur le chromosome 12q13, très proche du site de la protéine intrinsèque majeure par hybridation in situ. Les chercheurs ont suggéré qu'un défaut dans le gène AQP2 est à la base de la forme autosomique du diabète insipide néphrogénique. L'expression fonctionnelle et la localisation limitée suggèrent que l'AQP2 est le canal d'eau régulé par la vasopressine. En utilisant des tranches de rein de rat et des cellules rénales porcines exprimant de manière stable l'Aqp2 de rat, le trafic d'AQP2 peut être stimulé par des voies indépendantes de l'AMPc qui utilisent l'oxyde nitrique (NO). Les donneurs de NO, le nitroprussiate de sodium (SNP) et le NONOate, et le substrat de la NO synthase, la L-arginine, ont mimé l'effet de la vasopressine (VP), stimulant la relocalisation de l'Aqp2 des vésicules cytoplasmiques vers la membrane plasmique apicale. Le SNP a augmenté le GMPc intracellulaire plutôt que l'AMPc, et le GMPc exogène a stimulé l'insertion membranaire d'AQP2. Le facteur natriurétique auriculaire, qui agit via le GMPc, a également stimulé la translocation d'AQP2. L'expression d'AQP2 dans les tubules connecteurs rénaux est suffisante pour la survie et que l'expression d'AQP2 dans les canaux collecteurs est nécessaire pour réguler l'équilibre hydrique du corps. La substitution S256L dans la queue cytoplasmique de la protéine Aqp2 a empêché la phosphorylation en S256 et l'accumulation subséquente d'Aqp2 sur la membrane apicale des cellules principales du canal collecteur.

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