Maus-Matrilin-4-ELISA-Kit PicoKine®

Maus Matrilin-4 ELISA Kit PicoKine® (96 Tests). Quantifizierung von Maus Matn4 in Zellkulturüberständen, Serum und Plasma (Heparin, EDTA). Sensitivität: 10pg/ml. Die Marke Picokine weist auf ein ELISA-Kit von Premium-Qualität hin. Jedes Picokine-Kit liefert präzise Quantifizierung, hohe Sensitivität und ausgezeichnete Reproduzierbarkeit. Nur unsere zuverlässigsten und effektivsten Kits qualifizieren sich als Picokine und garantieren erstklassige Ergebnisse für Ihre Assays.

Matrilin-4 ist ein 73 kDa sezerniertes Glykoprotein, das zur Matrilin-Familie der von-Willebrand-Faktor-A (vWA)-Domänen-enthaltenden Superfamilie gehört. Dieses Gen ist auf 2 H3; 2 85,16 cM kartiert. Matriline sind modulare extrazelluläre Matrixproteine, die als Adapter und Linker für andere Matrixproteine dienen. Matrilin-4, ähnlich wie Matrilin-2, ist sowohl in Knorpel als auch in lockerem Bindegewebe wie Dermis, Lunge und Niere weit verbreitet, während Matrilin-1 und Matrilin-3 auf Knorpel beschränkt sind. Matrilin-4 ist im Nervengewebe vorhanden und im Gehirn reichlich vorhanden. Reifes Maus-Matrilin-4 weist eine Aminosäureidentität von 98 %, 90 %, 89 % und 66 % mit Ratten-, Human-, Hunde- bzw. Hühner-Matrilin-4 auf. Das 624 Aminosäuren lange Maus-Matrilin-4 enthält eine 22 Aminosäuren lange Signalsequenz, zwei potenzielle Glykosylierungsstellen und vier Cystein-reiche EGF-ähnliche Domänen, die zwischen zwei vWA-Domänen liegen. Eine kurze Isoform fehlt die N-terminale vWA-Domäne (Aminosäuren 28-217). Eine C-terminale alpha-Helix/Coiled-Coil-Region (Aminosäuren 590-623), durch die Multimere gebildet werden, wird oft proteolytisch entfernt, so dass Matrilin-4 als eine Mischung aus Monomeren mit Homo- oder Heterodimeren und Trimeren vorliegt. Matrilin-4 bildet Multimere mit Matrilin-1 und Matrilin-2, aber nicht mit Matrilin-3. Die N-terminalen vWA-Domänen der Matriline assoziieren über die Proteoglykane Biglykan und Decorin mit Kollagen-IV-Mikrofibrillen und verbinden die Fibrillen mit anderen Matrixbestandteilen Aggrecan und Kollagen-II. Matriline zeigen auch eine Kalzium-abhängige Bindung an das Knorpel-oligomere Matrixprotein (COMP); diese Interaktion hat eine hohe Affinität für oligomeres Matrilin-4 und eine etwas geringere Affinität für monomeres Matrilin-4. Funktionen und Verteilungen von Matrilinen überlappen ausreichend, so dass Knockouts von Matrilin-1, Matrilin-2 und Matrilin-3 keine offensichtlichen Phänotypen aufweisen.

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