MRP-L4 Kaninchen-pAk ist ein ELK Biotechnology Antikörper für Forschungsabläufe, die MRP-L4 betreffen.
Hintergrund
Mitochondriale ribosomale Proteine von Säugetieren werden durch nukleäre Gene kodiert und unterstützen die Proteinsynthese innerhalb des Mitochondriums. Mitochondriale Ribosomen (Mitoribosomen) bestehen aus einer kleinen 28S-Untereinheit und einer großen 39S-Untereinheit. Sie haben eine geschätzte Proteinkomposition von 75 % zu rRNA, verglichen mit prokaryotischen Ribosomen, bei denen dieses Verhältnis umgekehrt ist. Ein weiterer Unterschied zwischen mitochondrialen Ribosomen von Säugetieren und prokaryotischen Ribosomen besteht darin, dass letztere eine 5S-rRNA enthalten. Zwischen verschiedenen Arten unterscheiden sich die Proteine, aus denen das Mitoribosom besteht, stark in der Sequenz und manchmal in den biochemischen Eigenschaften, was eine leichte Erkennung durch Sequenzhomologie verhindert. Dieses Gen kodiert ein Protein der 39S-Untereinheit. Sequenzanalysen identifizierten alternativ gespleißte Varianten, die verschiedene Proteinisotypen kodieren. [bereitgestellt von RefSeq, Jul 2008],
Zusätzliche Antikörperinformationen
| Spezifität |
MRP-L4 polyklonaler Antikörper weist endogene Spiegel des MRP-L4-Proteins nach. |
| Bildunterschriften zum Validierungsnachweis |
Western-Blot-Analyse verschiedener Zellen mit MRP-L4 polyklonalem Antikörper | Immunhistochemische Analyse von paraffinfixiertem menschlichem Lungenkarzinom. Antikörper wurde 1:100 verdünnt (4° über Nacht). Für die Antigenrückgewinnung wurde Hochdruck- und Temperatur-Tris-EDTA, pH 8,0 verwendet. Negativkontrolle (rechts) wurde aus Antikörper erhalten, der durch Immunogenpeptid vorab adsorbiert wurde. | Western-Blot-Analyse von Lysaten aus COLO-Zellen unter Verwendung von MRPL4-Antikörper. Die rechte Spur ist mit dem synthetisierten Peptid blockiert. | Western-Blot-Analyse der Lysate aus HeLa-Zellen unter Verwendung von MRPL4-Antikörper. |
