CRBB1 Kaninchen-pAk

CRBB1 Kaninchen-pAk ist ein ELK Biotechnology Antikörper für Forschungsabläufe, die CRBB1 betreffen.

Hintergrund

Kristalline werden in zwei Klassen unterteilt: taxonspezifische oder Enzym-Kristalline und ubiquitäre Kristalline. Die letztere Klasse bildet die Hauptproteine der Wirbeltier-Augenlinse und erhält die Transparenz und den Brechungsindex der Linse. Da die zentralen Faserzellen der Linse während der Entwicklung ihre Zellkerne verlieren, werden diese Kristalline gebildet und dann ein Leben lang beibehalten, was sie zu extrem stabilen Proteinen macht. Säugetier-Linsen-Kristalline werden in Alpha-, Beta- und Gamma-Familien unterteilt; Beta- und Gamma-Kristalline werden auch als Superfamilie betrachtet. Alpha- und Beta-Familien werden weiter in saure und basische Gruppen unterteilt. Sieben Proteinregionen existieren in Kristallinen: vier homologe Motive, ein verbindendes Peptid und N- und C-terminale Erweiterungen. Beta-Kristalline, die heterogensten, unterscheiden sich durch das Vorhandensein der C-terminalen Erweiterung (vorhanden in der basischen Gruppe, keine in der sauren Gruppe). Beta-Kristalline bilden Aggregate unterschiedlicher Größe und können sich selbst zu Dimeren oder zu Heterodimeren mit anderen Beta-Kristallinen assoziieren. Dieses Gen, ein Mitglied der Beta-Basisgruppe, unterliegt während der Linsenreifung einer ausgedehnten Spaltung an seiner N-terminalen Erweiterung. Es ist auch ein Mitglied eines Gen-Clusters mit Beta-A4, Beta-B2 und Beta-B3. [bereitgestellt von RefSeq, Jul 2008],

Zusätzliche Antikörperinformationen