L'anticorps polyclonal de lapin anti-MMP-11 est un anticorps d'ELK Biotechnology pour les flux de travail de recherche impliquant la MMP-11.
Contexte
Les protéines de la famille des métalloprotéinases matricielles (MMP) sont impliquées dans la dégradation de la matrice extracellulaire dans les processus physiologiques normaux, tels que le développement embryonnaire, la reproduction et le remodelage tissulaire, ainsi que dans les processus pathologiques, tels que l'arthrite et les métastases. La plupart des MMP sont sécrétées sous forme de proprotéines inactives qui sont activées lorsqu'elles sont clivées par des protéinases extracellulaires. Cependant, l'enzyme codée par ce gène est activée en intracellulaire par la furine au sein de la voie de sécrétion constitutive. De plus, contrairement à d'autres MMP, cette enzyme clive l'alpha 1-inhibiteur de protéinase, mais dégrade faiblement les protéines structurelles de la matrice extracellulaire. [fourni par RefSeq, juil. 2008]
Informations supplémentaires sur l'anticorps
| Spécificité |
L'anticorps polyclonal anti-MMP-11 détecte les niveaux endogènes de protéine MMP-11. |
| Légendes des preuves de validation |
Analyse par Western Blot de diverses cellules à l'aide de l'anticorps polyclonal anti-MMP-11 dilué à 1:500 | Analyse immunohistochimique d'un cancer du poumon humain inclus en paraffine. L'anticorps a été dilué à 1:100 (4° pendant une nuit). Du Tris-EDTA, pH 8,0 à haute pression et température a été utilisé pour la récupération d'antigènes. Un contrôle négatif (à droite) a été obtenu à partir d'un anticorps pré-absorbé par un peptide immunogène. | Analyse par immunofluorescence de cellules A549, à l'aide de l'anticorps anti-MMP-11. L'image de droite est bloquée avec le peptide synthétisé. | Analyse immunohistochimique d'un tissu de carcinome mammaire humain inclus en paraffine, à l'aide de l'anticorps anti-MMP-11. L'image de droite est bloquée avec le peptide synthétisé. |
