pAb de lapin CRBB1

Le pAb de lapin CRBB1 est un anticorps de biotechnologie ELK pour les flux de travail de recherche impliquant le CRBB1.

Contexte

Les cristallines sont divisées en deux classes : spécifiques à un taxon, ou enzymes, et omniprésentes. Cette dernière classe constitue les principales protéines du cristallin des vertébrés et maintient la transparence et l'indice de réfraction du cristallin. Puisque les cellules des fibres centrales du cristallin perdent leurs noyaux pendant le développement, ces cristallines sont fabriquées puis retenues tout au long de la vie, ce qui en fait des protéines extrêmement stables. Les cristallines du cristallin des mammifères sont divisées en familles alpha, bêta et gamma ; les cristallines bêta et gamma sont également considérées comme une superfamille. Les familles alpha et bêta sont en outre divisées en groupes acide et basique. Sept régions protéiques existent dans les cristallines : quatre motifs homologues, un peptide de liaison et des extensions N- et C-terminales. Les bêta-cristallines, les plus hétérogènes, diffèrent par la présence de l'extension C-terminale (présente dans le groupe basique, absente dans le groupe acide). Les bêta-cristallines forment des agrégats de différentes tailles et sont capables de s'auto-associer pour former des dimères ou de former des hétérodimères avec d'autres bêta-cristallines. Ce gène, membre d'un groupe basique bêta, subit un clivage extensif au niveau de son extension N-terminale pendant la maturation du cristallin. Il est également membre d'un cluster de gènes avec bêta-A4, bêta-B2 et bêta-B3. [fourni par RefSeq, juillet 2008],

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