NARF rabbit pAb ist ein ELK Biotechnology Antikörper für Forschungsabläufe, die NARF betreffen.
Hintergrund
Es wurde festgestellt, dass mehrere Proteine an ihren carboxylterminalen Enden prenyliert und methyliert sind. Es wurde zunächst angenommen, dass die Prenylierung nur für die Membranbindung wichtig ist. Eine weitere Rolle der Prenylierung scheint jedoch ihre Bedeutung für Protein-Protein-Interaktionen zu sein. Die einzigen bekannten nukleären Proteine, die in Säugetierzellen prenyliert sind, sind Prelamin A- und B-Typ-Lamine. Prelamin A ist am Cysteinrest eines carboxylterminalen CaaX-Motivs farnesyliert und carboxymethyliert. Dieser posttranslational modifizierte Cysteinrest wird aus Prelamin A entfernt, wenn es endoproteolytisch zu reifem Lamin A prozessiert wird. Das durch dieses Gen kodierte Protein bindet an die prenylierte Prelamin A-Carboxyl-terminale Schwanzdomäne. Es könnte ein Bestandteil eines Prelamin A-Endoproteasekomplexes sein. Das kodierte Protein befindet sich im Zellkern, wo es teilweise mit der Kernlamina kolokalisiert. Es
Zusätzliche Antikörperinformationen
| Spezifität |
NARF-polyklonaler Antikörper detektiert endogene NARF-Proteinspiegel. |
| Validierungsnachweislegenden |
Western-Blot-Analyse von NARF-Antikörper. Die rechte Spur ist mit dem NARF-Peptid blockiert. | Western-Blot-Analyse der Lysate von 293-Zellen unter Verwendung von NARF-Antikörper. | Immunhistochemische Analyse von paraffinfixiertem menschlichem Leberkrebs. 1, Antikörper wurde 1:200 verdünnt (4° über Nacht). 2, Tris-EDTA, pH 9,0 wurde für die Antigen-Retrieval verwendet. 3, Sekundärantikörper wurde 1:200 verdünnt (Raumtemperatur, 45 Min.). |
