Kit ELISA PicoKine® B4GALT1 humain

Kit ELISA humain B4GALT1 PicoKine® (96 tests). Quantifie le B4GALT1 humain dans les surnageants de culture cellulaire, le sérum et le plasma (héparine, EDTA). Sensibilité : 0,1 ng/ml. La marque Picokine indique qu'il s'agit d'un kit ELISA de qualité supérieure. Chaque kit Picokine offre une quantification précise, une sensibilité élevée et une excellente reproductibilité. Seuls nos kits les plus fiables et efficaces sont qualifiés de Picokine, garantissant des résultats de premier ordre pour vos essais.

La bêta-1,4-galactosyltransférase 1 est une enzyme qui, chez l'homme, est codée par le gène B4GALT1. Elle est localisée en 9p21.1. Ce gène est l'un des sept gènes de la bêta-1,4-galactosyltransférase (bêta4GalT). Ils codent des glycoprotéines transmembranaires de type II qui semblent avoir une spécificité exclusive pour le substrat donneur UDP-galactose ; toutes transfèrent le galactose par une liaison bêta1,4 vers des sucres accepteurs similaires : GlcNAc, Glc et Xyl. Chaque bêta4GalT a une fonction distincte dans la biosynthèse de différents glycoconjugués et structures saccharidiques. En tant que protéines membranaires de type II, elles possèdent une séquence signal hydrophobe N-terminale qui ancre la protéine à l'appareil de Golgi et qui reste ensuite non clivée pour fonctionner comme ancre transmembranaire. Par similarité de séquence, les bêta4GalT forment quatre groupes : bêta4GalT1 et bêta4GalT2, bêta4GalT3 et bêta4GalT4, bêta4GalT5 et bêta4GalT6, et bêta4GalT7. Ce gène est unique parmi les gènes bêta4GalT car il code une enzyme qui participe à la fois à la biosynthèse des glycoconjugués et du lactose. Pour la première activité, l'enzyme ajoute du galactose aux résidus N-acétylglucosamine qui sont soit des monosaccharides, soit les extrémités non réductrices des chaînes glucidiques des glycoprotéines. La seconde activité est limitée aux tissus mammaires en lactation où l'enzyme forme un hétérodimère avec l'alpha-lactalbumine pour catalyser UDP-galactose + D-glucose UDP + lactose. Les deux formes enzymatiques résultent de sites d'initiation de la transcription alternatifs et d'un traitement post-traductionnel. Deux transcrits, qui ne diffèrent que par leur extrémité 5', avec des longueurs approximatives de 4,1 kb et 3,9 kb, codent la même protéine. Le transcrit le plus long code la protéine résidente trans-Golgi liée à la membrane de type II impliquée dans la biosynthèse des glycoconjugués. Le transcrit le plus court code une protéine qui est clivée pour former la lactose synthase soluble.

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