L'anticorps pAb de lapin NARF est un anticorps d'ELK Biotechnology destiné aux flux de travail de recherche impliquant NARF.
Contexte
Il a été découvert que plusieurs protéines sont prénylées et méthylées à leurs extrémités carboxy-terminales. La prénylation a d'abord été considérée comme importante uniquement pour la fixation à la membrane. Cependant, un autre rôle de la prénylation semble être son importance dans les interactions protéine-protéine. Les seules protéines nucléaires connues pour être prénylées dans les cellules de mammifères sont les lamines de type A et B précurseurs. La prélaminine A est farnésylée et carboxyméthylée sur le résidu cystéine d'un motif CaaX carboxy-terminal. Ce résidu cystéine modifié post-traductionnellement est éliminé de la prélaminine A lorsqu'elle est traitée par endoprotéolyse en lamine A mature. La protéine codée par ce gène se lie au domaine de la queue carboxy-terminale de la prélaminine A prénylée. Il pourrait être un composant d'un complexe endoprotéase de la prélaminine A. La protéine codée est située dans le noyau, où elle colocalise partiellement avec la lamina nucléaire. Elle
Informations supplémentaires sur l'anticorps
| Spécificité |
L'anticorps polyclonal NARF détecte les niveaux endogènes de la protéine NARF. |
| Légendes des preuves de validation |
Analyse par Western blot de l'anticorps NARF. La bande de droite est bloquée avec le peptide NARF. | Analyse par Western blot des lysats de cellules 293 à l'aide de l'anticorps NARF. | Analyse immunohistochimique de carcinome hépatocellulaire humain inclus en paraffine. 1, L'anticorps a été dilué à 1:200 (4° pendant une nuit). 2, Tris-EDTA, pH 9,0 a été utilisé pour la récupération de l'antigène. 3, L'anticorps secondaire a été dilué à 1:200 (température ambiante, 45 min). |
