CD110 lapin pAb est un anticorps d'ELK Biotechnology pour les flux de travail de recherche impliquant le CD110.
Contexte
En 1990, un oncogène, v-mpl, a été identifié à partir du virus murin de la leucémie myéloproliférative, capable d'immortaliser des cellules hématopoïétiques de moelle osseuse de différentes lignées. En 1992, l'homologue humain, nommé c-mpl, a été cloné. Les données de séquençage ont révélé que c-mpl codait une protéine homologue aux membres de la superfamille des récepteurs hématopoïétiques. La présence d'oligonucléotides antisens de c-mpl inhibait la formation de colonies mégacaryocytaires. Le ligand de c-mpl, la thrombopoïétine, a été cloné en 1994. Il a été démontré que la thrombopoïétine est le principal régulateur de la mégacaryocytopoïèse et de la formation des plaquettes. La protéine codée par le gène c-mpl, CD110, est un domaine transmembranaire de 635 acides aminés, avec deux domaines de récepteurs de cytokines extracellulaires et deux motifs de boîtes de récepteurs de cytokines intracellulaires. Les souris déficientes en TPO-R étaient sévèrement thrombocytopéniques, soulignant l'importance
Informations complémentaires sur l'anticorps
| Spécificité |
L'anticorps polyclonal CD110 détecte les niveaux endogènes de la protéine CD110. |
| Légendes des preuves de validation |
Analyse par Western Blot de cellules MCF7 utilisant l'anticorps polyclonal CD110. L'anticorps secondaire (réf. catalogue : RS0002) a été dilué à 1:20000 | Analyse immunohistochimique de foie humain inclus en paraffine, l'anticorps a été dilué à 1:100 | Analyse immunohistochimique de foie humain inclus en paraffine, l'anticorps a été dilué à 1:100 |
