Anticorps Anti-NARF Picoband®

Boster Bio Anti-NARF Antibody Picoband® catalogue # A10513-2. Testé dans les applications ELISA, WB, cytométrie en flux. Cet anticorps réagit avec l'Homme, la Souris, le Rat. La marque Picoband indique qu'il s'agit d'un anticorps de qualité supérieure qui garantit une qualité supérieure, une affinité élevée et des signaux forts avec un arrière-plan minimal dans les applications Western blot. Seuls nos anticorps les plus performants sont désignés sous le nom de Picoband, garantissant des performances inégalées.

Plusieurs protéines se sont avérées être prénylées et méthylées à leurs extrémités carboxy-terminales. La prénylation était initialement considérée comme importante uniquement pour l'attachement à la membrane. Cependant, un autre rôle de la prénylation semble être son importance dans les interactions protéine-protéine. Les seules protéines nucléaires connues pour être prénylées dans les cellules de mammifères sont les lamines de type A et B de prélamin A. La prélamin A est farnésylée et carboxyméthylée sur le résidu cystéine d'un motif CaaX carboxy-terminal. Ce résidu cystéine modifié post-traductionnellement est éliminé de la prélamin A lorsqu'elle est traitée endoprotéolytiquement en lamine A mature. La protéine codée par ce gène se lie au domaine de la queue carboxy-terminale de la prélamin A prénylée. Elle pourrait être un composant d'un complexe endoprotéase de prélamin A. La protéine codée est située dans le noyau, où elle se colocalise partiellement avec la lamina nucléaire. Elle partage une similarité de séquence limitée avec les hydrogénases bactériennes à fer seulement. Des variantes de transcrits épissées alternativement codant différentes isoformes ont été identifiées pour ce gène, y compris une avec un nouvel exon qui est généré par édition d'ARN.

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