Anticorps anti-MMP7 Picoband®

La matrice métalloprotéinase-7 (MMP-7), précédemment appelée métalloprotéinase putatif I (PUMP1) ou matrilysine. Le gène MMP-7 a été identifié par des études sur les métalloprotéinases dégradant le tissu conjonctif liées à la collagénase, produites par les tumeurs humaines. La protéine MMP-7 a 267 acides aminés et est significativement plus courte que la stromélysine ou la collagénase (477 et 469 acides aminés, respectivement). Les métalloprotéinases matricielles jouent un rôle crucial dans l'invasion tumorale et la métastase. La MMP-7, un membre de la famille des métalloprotéinases matricielles, est structurellement différente des autres métalloprotéinases matricielles en raison de l'absence d'un domaine protéique C-terminal conservé. De plus, l'ARNm de la MMP-7 est régulé de manière spécifique et distincte dans les tissus normaux et malins. Il a été démontré que la MMP-7 est corrélée avec la métastase ganglionnaire ou distante dans les carcinomes colorectaux, cependant, son implication dans les carcinomes colorectaux invasifs précoces n'a pas été déterminée. La MMP-7 est également un médiateur de la fibrose pulmonaire et une cible thérapeutique potentielle. Le produit standard utilisé dans ce kit est la MMP-7 humaine recombinante, composée de 250 acides aminés avec une masse moléculaire de 28 KDa. La MMP-7 détectée comprend le zymogène et l'enzyme active.

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