Anticorps anti-GSTA1/GSTA2/GSTA3/GSTA4/GSTA5

Les formes cytosolique et liée à la membrane de la glutathion S-transférase sont codées par deux super-familles de gènes distinctes. Ces enzymes fonctionnent dans la détoxification des composés électrophiles, y compris les cancérogènes, les médicaments thérapeutiques, les toxines environnementales et les produits du stress oxydatif, par conjugaison avec le glutathion. Les gènes codant pour ces enzymes sont connus pour être hautement polymorphes. Ces variations génétiques peuvent modifier la susceptibilité d'un individu aux cancérogènes et aux toxines, ainsi qu'affecter la toxicité et l'efficacité de certains médicaments. À l'heure actuelle, huit classes distinctes des glutathion S-transférases mammaliennes cytoplasmiques solubles ont été identifiées : alpha, kappa, mu, oméga, pi, sigma, thêta et zêta. Ce gène code pour une glutathion S-transférase appartenant à la classe alpha. Les gènes de la classe alpha, situés dans un amas cartographié sur le chromosome 6, sont les glutathion S-transférases les plus abondamment exprimées dans le foie (hépatocytes) et le rein (tubules proximaux). En plus de métaboliser la bilirubine et certains médicaments anticancéreux dans le foie, la classe alpha de ces enzymes présente une activité glutathion peroxydase, protégeant ainsi les cellules des espèces réactives de l'oxygène et des produits de la peroxydation.

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